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Nature子刊:科学家首次发现阿尔兹海默病和帕金森疾病的共通之处

发布日期:2017-07-06  浏览次数:213

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文章摘要:Nature子刊:科学家首次发现阿尔兹海默病和帕金森疾病的共通之处,枯鱼病鹤口粮这钱,独善吾身发问者秀眉。

        阿尔兹海默病和帕金森疾病并不相同,电子游戏:其影响着不同的大脑区域,而且有着不同的遗传和环境风险因子;但从生化水平来讲,这两种看似不同的神经变性疾病却有着相同的一面,近日,一项刊登在国际杂志Nature Structural and Molecular Biology上的研究报告中,来自埃默里大学的科学家通过研究就阐明了这两种疾病的共通之处,相关研究或为后期开发治疗两种神经变性疾病的新型疗法提供希望。

        在阿尔兹海默病(AD)和帕金森疾病(PD)中,一种粘性蛋白会在大脑细胞中形成毒性聚集体,在AD中,细胞内部的“惹事鬼”是tau蛋白,其会组装形成神经原纤维缠绕体;而在PD中,罪魁祸首则是α-突触核蛋白,其会形成路易体(Lewy bodies);在此前研究中,研究者Ye和其同事通过研究鉴别出了名为天冬酰胺内肽酶(asparagine endopeptidase, AEP)的酶类,该酶能够对tau蛋白进行修饰使其更具粘性和毒性,因此,抑制AEP的药物往往在治疗阿尔兹海默病动物模型上能够表现出一定的效益。
        这项研究中,研究人员通过研究发现,AEP似乎也能够以修饰tau蛋白的相同方式来对α-突触核蛋白进行修饰;在帕金森疾病种,α-突触核蛋白的行为同AD中的tau蛋白非常相似,因此研究人员就推断,如果AEP能够修饰tau蛋白,那么其是否也会以相同的方式来对α-突触核蛋白进行修饰呢?
        随后研究人员通过研究,在PD患者脑组织样本中发现了由AEP修饰产生的α-突触核蛋白块状结构,但在对照样本中并未发现;在对照的脑组织样本中,AEP仅局限于溶酶体,其是细胞中负责垃圾处理的部分结构;但在PD样本中,AEP就会从溶酶体中渗出随后进入细胞的其它部位。研究者表示,相比全长蛋白而言,由AEP修饰产生的α-突触核蛋白块状结构更容易聚集形成团块结构,而且当其进入细胞或小鼠大脑组织后就更具毒性效应;此外,α-突触核蛋白会发生突变以便AEP酶无法对其修饰而降低其毒性。
        最后研究者Ye提醒道,AEP并不是唯一一种能够切割α-突触核蛋白使其成为多种毒性片段的酶类,而且全长的α-突触核蛋白也会发生聚集从而对机体产生有害影响,尽管如此,后期研究人员还将通过更为深入的研究来检测抑制AEP的药物是否在帕金森疾病动物模型中能够发挥相应的治疗效应。

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